整合素受体识别部位的氨基酸排列通常是由精维连接蛋白感受器，介导纤维结合蛋白底物向细胞氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸组成的三肽结构(Arg—Gly一外迁移、装配和信号转导，从而引发信号转导的配基，RGD)序列，这个序列普遍存在于细胞外基质的(例如纤维结合蛋白等)在细胞粘着过程中发挥积极配体中，在细胞粘附中起着关键作用。细胞经整合作用。纤维结合蛋白是典型的整合素配基，它的多素介导后与细胞外基质(ECM)配体粘附后，在细胞功能糖蛋白是由三种不同类型的同源重复单位组成质外伸展，使细胞粘附面扩大，整合素在粘附面呈斑(分别被命名类型l、类型Ⅱ和类型Ⅲ)，中央细胞粘点样非均匀分布，并以斑点为中心的a-辅肌动蛋A、着区具有二个重要氨基酸序列：(Arg．G1y-Asp，纽带蛋白等细胞骨架成分向此集中形成粘附斑，同序列和(sr．Arg．Asn，PHSRN)序列，后者主要起到支时还聚集了聚焦粘附激酶(FAK)等酪氨酸激酶及其撑作用。

此外，RGD和PHSRN序列之问的间距对于他信号转导分子，共同构成一个复杂的网络，这个网活动也是非常重要的，它决定着纤维结合蛋白的细络在整合素介导的信号转导中是必需的，其与细胞胞粘着性活动